Как пауки делают паутину

Пауки создают паутину, понижая кислотность в растворе с паутинными белками.

Паутина в далеком прошлом интригует исследователей собственными неповторимыми чертями: при лёгкости и необычайной растяжимости она ещё и очень прочна. В случае если сравнивать паутинную нить со металлической проволокой для того чтобы же диаметра, то они выдержат приблизительно однообразный вес. Но паутина в шесть раз легче, соответственно, в шесть раз прочнее.

Но чуть ли не громадная тайная – это как пауки её делают. Как мы знаем, что паутина складывается из белков, именуемых спидроинами, каковые изначально находятся в растворе, а позже как-то преобразовываются в жёсткую нить. Превращение происходит снова же в водном растворе (другими словами белки не обезвоживаются), при простой температуре и при том достаточно скоро.

Что же заставляет растворённые паутинные белки преобразовываться в жёсткую и эластичную нить?

Спидроины – белки достаточно большие, пребывающие в среднем из 3 500 аминокислот, большей частью организованных в повторяющиеся последовательности. самые важными для паутинной нити являются аминокислоты на финишах полипептидной цепи, и у различных пауков концевые последовательности спидроинов сходны между собой. Образуя нить, молекулы белков меняют пространственную структуру.

Происходит это под влиянием градиента рН в паутинных железах пауков: в одном их финише кислотность выше, чем в другом, и в какой-то точке перепад рН заставляет спидроины покупать очень прочную укладку.

  Подробности процесса постарались узнать Марлен Андерссон (Marlene Andersson) и её коллеги из Университета сельскохозяйственных наук в Упсале  и Каролинского университета. Посредством микроэлектродов они совершенно верно измерили кислотность в паутинных железах – и оказалось, что градиент рН более крутой, чем предполагалось, от нейтрального (рН=7,6) в глубине железы до достаточно кислого (рН=5,7) в выводящем протоке.

В один момент удалось узнать, что в паутинном аппарате по мере приближения к выходу растёт концентрация бикарбонат-ионов (остатков угольной кислоты) и количество СО2. Исследователи заключили, что перепад кислотности создаётся благодаря ферменту карбоангидразе, которая из углекислого газа и воды делает угольную кислоту, которая, со своей стороны, существует в растворе в виде бикарбонат-кислых ионов «и» ионов водорода Н+. Предстоящие опыты подтвердили предположение о карбоангидразе как создателе «паутинного» кислотного градиента.

В статье в PLoS Biology авторы работы пишут, что кислотность среды по-различному оказывала влияние на различные финиши молекулы спидроина. В случае если один из финишей полипептидной цепи (N-финиш) в кислой среде слипался с другими N-финишами вторых спидроиновых молекул, и чем выше была кислотность (чем ниже рН), тем стабильней была структура N-финишей, то второй финиш белка (С-финиш), напротив, терял стабильность с понижением рН и оставался без какой-либо оформленной структуры до самого последнего момента, в то время, когда белок принимал окончательную «паутинную» структуру. Другими словами на различные участки одной и той же молекулы изменение химической среды действовало по-различному.

Но это не всё – С-концевой финиш паучьих спидроинов, как выяснилось, похож на амилоидные белки, каковые образуют протеиновые отложения в нервных клетках при нейродегенеративных заболеваниях (синдроме Альцгеймера, к примеру). Амилоидные белки образуют полимерные комплексы в виде долгих нитей, тяжей, оседающих в нервной ткани. Разумеется, при паутины механизм в чём схож: неструктурированный финиш спидроина нужен, дабы молекулы белков скоро слипались в нить.

Причём в «паутинную» структуру С-финиш переходит неожиданно, в то время, когда кислотность среды достигает рН=5,5, до этого момента он, напомним, остаётся неструктурированным и неоформленным.

Но, если бы молекулы спидроинов слипались, как им вздумается, то паутинной нити не получалось бы. Дабы любая молекула знала собственное место, существует N-финиш, что по мере возрастания кислотности лишь посильнее стабилизируется и крепче держится за соседние молекулы. Благодаря N-финишу белки знают собственное место в формирующейся нити паутины, ещё не затвердев, она получает структурированность. Ну а скрепляющим «цементом» в итоге помогает С-финиш.

Инженеры в далеком прошлом желают сделать лабораторную паутину; быть может, новые сведения довольно паутинных белков им в этом окажут помощь.

Создатель: Кирилл Стасевич

Источник: www.nkj.ru

Случайные записи:

• Возбудитель малярии делает эритроциты мягкими
• Древнейшее изображение стоянки людей?

Паук плетет паутину.

Похожие статьи, которые вам понравятся:

• Пауки плетут электрическую паутину

  Кое-какие пауки при плетении паутины применяют электростатические силы, помогающие им ловить добычу. Пауки плетут паутину из нескольких узких нитей,…

• В паутине нашли гиперзвуковую фононную запрещенную зону

  Интернациональная несколько физиков из Германии, Сингапура, США и Греции поняла, что волокна паутины владеют запрещенной фононной территорией,…

• Пауки маскируются под птичий помёт

  Густой паутинный узор в центре ловчей сети сбивает с толку хищных ос, каковые принимают паутину с пауком за пятно птичьего помёта. Многие животные…

• Пауки-скакунчики смотрят во все глаза

  Зрительный анализатор в мозге пауков-скакунчиков включается лишь тогда, в то время, когда в него поступают эти сходу от двух видов глаз – регистрирующих…